Белки и пептиды.
Белки – природные высокомолекулярные азотосодержащие органические соединения. Они играют первостепенную роль во всех жизненных процессах, являются носителями жизни. Белки содержатся во всех тканях организмов, в крови, в костях.
Белок , также как углеводы и жиры, - важнейшая составляющая часть пищи человека.
Химическое строение белков
Молекулы белков состоят из остатков аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью.
Пептидная связь возникает при образовании белков в результате взаимодействия аминогруппы (-NH2 ) одной аминокислоты с карбоксильной группой (-СООН ) другой аминокислоты.
Из двух аминокислот образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды.
Десятки, сотни и тысячи молекул аминокислот, соединяясь друг с другом, образуют гигантские молекулы белков.
В молекулах белков многократно повторяются группы атомов -СО-NH- ; их называют амидными , или в химии белков пептидными группами . Соответственно белки относят к природным высокомолекулярным полиамидам или полипептидам.
Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 300, однако некоторые из них достаточно редки.
Среди аминокислот выделяется группа из 20 наиболее важных. Они встречаются во всех белках и получили название альфа-аминокислот .
Всё многообразие белков в большинстве случаев образовано этими двадцатью альфа-аминокислотами. При этом для каждого белка строго специфичной является последовательность, в которой остатки входящих в его состав аминокислот соединяются друг с другом. Аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом организма.
Белки и пептиды
И белки , и пептиды – это соединения, построенные из остатков аминокислот. Различия между ними колличественные.
Условно считают, что:
- пептиды
содержат в молекуле до 100 аминокислотных остатков
(что соответствует молекулярной массе до 10 000), а - белки
– свыше 100 аминокислотных остатков
(молекулярная масса от 10 000 до нескольких миллионов).
В свою очередь в группе пептидов принято различать:
- олигопептиды
(низкомолекулярные пептиды),
содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и - полипептиды , в состав цепи которых входит до 100 аминокислотных остатков.
Для макромолекул с числом аминокислотных остатков, приближающимся или немного превышающим 100, понятия полипептидов и белков практически не разграничиваются и часто являются синонимами.
Структура белков. Уровни организации.
Молекула белка это чрезвычайно сложное образование. Свойства белка зависят не только от химического состава его молекул, но и от других факторов. Например, от пространственной структуры молекулы, от связей между атомами, входящих в молекулу.
Выделяют четыре уровня структурной организации молекулы белка.
1. Первичная структура
Первичная структура представляет собой последовательность расположения остатков аминокислот в полипептидных цепях .
Последовательность остатков аминокислот в цепи является наиболее важной характеристикой белка. Именно она определяет основные его свойства.
Белок каждого человека имеет свою уникальную первичную структуру, связанную с генетическим кодом.
2. Вторичная структура.
Вторичная структура связана с пространственной ориентацией полипептидных цепей .
Её основные виды:
- альфа-спираль,
- бетта-структура (имеет вид складчатого листа).
Вторичная структура закрепляется, как правило, водородными связями между атомами водорода и кислорода пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена.
Водородные связи как бы сшивают спираль, удерживая полипептидную цепь в закрученном состоянии.
3. Третичная структура
Третичная структура отражает пространственную форму вторичной структуры .
Например, вторичная структура в форме спирали, в свою очередь, может иметь шаровидную или яйцевидную форму.
Третичная структура стабилизируется не только водородными связями, но и другими видами взаимодействия, например ионным, гидрофобным, а также дисульфидными связями.
4. Четвертичная структура
Первые три уровня характерны для структурной организации всех белковых молекул.
Четвёртый уровень встречается при образовании белковых комплексов, состоящих из нескольких полипептидных цепей.
Это сложное надмолекулярное образование, состоящее из нескольких белков, имеющих свою собственную первичную, вторичную и третичную структуры.
В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки.
Ассоциация полипептидных цепей в четвертичную структуру может приводить к возникновению новых биологических свойств, отсутствующих у исходных белков, образующих эту структуру.
В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной.
Классификация белков
Ввиду многообразия пептидов и белков существует несколько подходов к их классификации. Их можно классифицировать по биологическим функциям, составу, пространственному строению .
По составу белки подразделяются на:
- Простые,
- Сложные.
Простые белки.
При гидролизе простых белков в качестве продуктов расщепления получаются только альфа-аминокислоты.
Сложные белки.
Сложные белки наряду с собственно белковой частью, состоящей из альфа-аминокислот, содержит органическую или неорганическую части непептидной природы, называемые простетическими группами .
Примерами сложных белков могут служить транспортные белки миоглобин и гемоглобин , в которых белковая часть – глобин – соединена с простетической группой – гемом . По типу простетической группы их относят к гемопротеинам .
Фосфопротеины содержат остаток фосфорной кислоты, металлопротеины – ионы метала.
Смешанные биополимеры представляют собой также сложные белки. В зависимости от природы простетической группы их подразделяют на:
- Гликопротеины (содержат углеводную часть),
- Липопротеины (содержат липидную часть),
- Нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты).
В организме белки редко встречаются в «чистом» виде. В основном они входят в состав сложных образований с высоким уровнем организации, включающих в качестве субъединиц другие биополимеры и различные органические и неорганические группировки.
По пространственной структуре белки делятся на два больших класса:
- Глобулярные и
- Фибриллярные.
Глобулярные белки.
Для глобулярных белков более характерна альфа-спиральная структура, а цепи их изогнуты в пространстве так, что макромолекула приобретает форму сферы.
Глобулярные белки растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем.
Примеры глобулярных белков – альбумин (яичные белок), глобин (белковая часть гемоглобина), миоглобин , почти все ферменты.
Фибриллярные белки.
Для фибриллярных белков более характерна бетта-структура . Как правило, они имеют волокнистое строение, не растворяются в воде и солевых растворах.
К ним относятся многие широко распространённые белки - бетта-кератин (волосы, роговая ткань), бетта-фиброин (шёлк), миоинозин (мускульная ткань), коллаген (соединительная ткань).
Функции белков в организме.
Классификация белков по их функциям является достаточно условной, так как один и тот же белок может выполнять несколько функций.
Ниже перечислим основные функции белков в организме:
1. Каталитическая функция.
Белки этой группы называются ферментами . Ферменты катализируют различные химические реакции. Например, реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм).
Примеры каталитических белков: каталаза, алкогольдегидрогеназа, пепсин, трипсин, амилаза и пр.
2. Структурная функция
Придают форму клетке и её органоидам . Например, мономеры актина и тубулина формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин - основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.
3. Защитная функция
Существует несколько видов защитных функций белков:
- Физическая защита
Физическую защиту организма обеспечивают коллаген - белок, образующий основу
межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща,
сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин , составляющий основу роговых
щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Обычно такие белки
рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами белков этой группы
служат фибриногены и тромбины , участвующие в свёртывании крови. - Химическая защита
Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию.
Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени ,
расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их
быстрому выведению из организма. - Иммунная защита
Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в
защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Они
нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки.
4. Регуляторная функция
Белки этой группы регулируют различные процессы, протекающие в клетках или в организме. К белкам этой группы относятся: белки-гормоны , белки-рецепторы и пр.
Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных - это белки или пептиды. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови.
5. Сигнальная функция
Сигнальная функция белков - способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.
Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др. Связывание гормона с его рецептором является сигналом, запускающим ответную реакцию клетки.
Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.
6. Транспортная функция
Участие белков в переносе веществ в клетки и из клеток, в их перемещениях внутри клеток, а также в их транспорте кровью и другими жидкостями по организму.
Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин , который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.
Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость.
7. Запасная (резервная) функция
К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений (например, глобулины 7S и 11S ) и яйцеклетках животных. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот. Примерами резервных белков являются казеин , яичный альбумин .
8. Рецепторная функция
Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану.
Рецепторы реагирует изменением своей пространственной конфигурации на присоединение к ней молекулы определенного химического вещества, передающего внешний регуляторный сигнал и, в свою очередь, передает этот сигнал внутрь клетки или клеточной органеллы.
9. Моторная (двигательная) функция
Двигательный белок, моторный белок - класс молекулярных моторов, способных перемещаться. Они транформируют химическую энергию, содержащуюся в АТФ , в механическую энергию движения.
Двигательные белки обеспечивают движения организма, например, сокращение мышц.
К двигательным белкам относят белки цитоскелета - динеины , кинезины , а также белки, участвующие в мышечных сокращениях - актин , миозин .
Белки, их структура и биологические функции. Ферменты.
Все химические вещества делят на две группы: органические и неорганические.
Неорганические вещества: вода, минеральные соли и кислоты.
Органические вещества – это соединения углерода , которые возникли в живых организмах или являются продуктами их жизнедеятельности.
Органические вещества составляют в среднем 20-30% массы клетки живых организмов.
Органические вещества: белки, липиды, углеводы и нуклеиновые кислоты.
Молекулы этих веществ имеют очень большую молекулярную массу, состав их молекул входят тысячи, десятки тысяч или даже миллионы атомов, поэтому их называют макромолекулами (биополимерами ).
Биополимеры состоят из одинаковых или схожих звеньев – мономеров, которые последовательно связаны между собой ковалентной связью.
Если обозначить тип мономера определенной буквой, например А , то полимер можно изобразить в виде очень длинного сочетания мономерных звеньев: А-А-А-А-...-А. Если соединить два типа мономеров А и Б, можно получить очень большой набор разнообразных полимеров, например Б Б А Б Б А Б Б А Б Б... Т.об. мономеры служат строительным материалом для полимеров.
Большинство липидов образуются из глицерина и жирных кислот, но их будет рассмотрен отдельно. Помимо образования макромолекул малые биологические молекулы выполняют и различные специальные функции.
Ряд органических веществ относится к биологически активным веществам: гормоны, пигменты, витамины и т.д. Они влияют на процессы обмена веществ и преобразование энергии, осуществляют гормональную регуляцию процессов жизнедеятельности организма.
Среди органических веществ белки занимают первое место, как по количеству, так и по значению. У животных на них приходится около 50% сухой массы клетки.
Белки – это высокомолекулярные азотосодержащие биополимеры, мономерами которых являются остатки аминокислот.
Название «белки» происходит от способности многих из них при нагревании становится белыми.
Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин - 36 000, гемоглобин - 152 000, миозин - 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта - 46, уксусной кислоты - 60, бензола - 78.
Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми (протеины) .
Если белки содержат помимо аминокислот еще и небелковый компонент, их называют сложными (протеиды) . Небелковый компонент может быть углеводом (гликопротеиды ), липидами (липопротеиды ), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды ).
Аминокислотный состав белков
Чем выше уровень организации живых существ, тем разнообразнее состав белков. В организме человека встречается около 5 млн типов белков. Но несмотря на такое разнообразие, обычно белки построены всего из 20 различных аминокислот, а огромное разнообразие белков обеспечивается различными комбинациями этих аминокислот.
М ономерами белков являются α-аминокислоты .
Все аминокислоты содержат :
1) карбоксильную группу (–СООН ) – обеспечивает кислотные свойства,
2) аминогруппу (–NH 2 ) – обеспечивает основные свойства,
3) радикал или R -группу (остальная часть молекулы). У разных аминокислот радикалы отличаются.
Строение радикала у разных видов аминокислот - различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты , имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты , имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты , имеющие более одной карбоксильной группы.
Аминокислоты являются амфотерными соединениями , так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.
В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают:
заменимые аминокислоты - могут синтезироваться;
незаменимые аминокислоты- не могут синтезироваться.
Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Незаменимые аминокислоты, которые не синтезируются человеческим организмом.
Для разных видов животных и людей разного возраста набор незаменимых аминокислот неодинаковый, например аргинин и гистидин заменимы для взрослых и незаменимы для детей.
Белки, которые содержат все незаменимые аминокислоты, называют полноценными . Неполноценные белки – белки, в состав которых не входят некоторые незаменимые кислоты.
Недостаток незаменимых аминокислот вызывает такие проблемы, как:
· нарушение обмена веществ (организм начинает потреблять аминокислоты из белков соединительной ткани, мышц, крови и печени, ведь поддерживать нормальную работу сердца и мозга – наиболее важных органов, в итоге - истощение),
· в детском возрасте – задержка роста и развития ,
· потерю массы тела ,
· снижение иммунитета и депрессии .
· При занятиях спортом недостаток незаменимых аминокислот резко увеличивает риск травм и снижает спортивные результаты.
Незаменимые кислоты содержатся в следующих продуктах:
· Валин – в зерновых, грибах, мясе, молочных продуктах, сое, арахисе.
· Изолейцин – в орехах кешью и миндале, курином мясе и яйцах, рыбе, печени, мясе, ржи, чечевице, сое и в большинстве семян.
· Лейцин – в мясе и рыбе, орехах, чечевице, буром рисе и также в большинстве семян.
· Лизин – в рыбе, мясе, молоке и молочных продуктах, пшенице и орехах.
· Метионин – в молоке, рыбе, яйцах, мясе, бобовых.
· Треонин – в яйцах и молочных продуктах.
· Триптофан – в мясе, бананах, финиках, кунжуте, арахисе, овсе.
· Фенилаланин – в говядине, курице, рыбе, яйцах, сое, молоке и твороге.
Норма потребления белка в сутки составляет 1,5 г на 1 кг веса . При больших физических нагрузках норма возрастает. До недавнего времени считалось, что норма потребления белка - 150 г ежедневно, сегодня официально признанная норма - 30-45 г.
Что происходит с мясом, если поместить его в теплую влажную среду?
Оно начинает гнить. В организме человека точно также накапливаются продукты гниения, которые необходимо нейтрализовать. С помощью специальных реакций.
Потребление избыточного количества белка вызывает интоксикацию организма - отравление продуктами распада белков. Существует легенда, что в древнем Китае применялся вид казни, когда преступника кормили исключительно вареным мясом. Через пару месяцев почки прекращали справляться с выведением продуктов белкового распада, вследствие чего наступало отравление организма.
Вегетарианцы – не едят мяса.
Веганы – строгие вегетарианцы, они не приемлют насилия над животными. Не едят мясо, рыбу, молоко, масло, сыр, яйца, не используют кожу, шерсть и мех.
Растения синтезируют все виды аминокислот. Чтобы получить полный набор незаменимых аминокислот из растительных продуктов, желательно сочетать злаки, бобовые, орехи, овощи и фрукты.
Строение белков
Остатки аминокислот в составе белков соединяются между собой пептидной связью: между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой.
При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид.
Полипептиды – структуры, которые состоят из 20-50 остатков аминокислот. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом - свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).
Белки это полипептиды с высокой молекулярной массой, содержат свыше 50 аминокислотных остатков.
Уровни структурной организации белков
Известно четыре уровня структурной организации белков: первичная структура, вторичная, третичная и четвертичная.
Первичная
Это последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Определяется качественным и количественным составом аминокислот.
Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию - транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание - серповидноклеточная анемия.
Вторичная
Это пространственное расположение полипептидной цепи.
Чаще всего полипептидная цепь полностью или частично закручивается в спираль. Радикалы аминокислот находятся с внешней стороны спирали, внутри спирали находятся амино- и карбоксильная группа. Стабилизация витка происходит благодаря водородным связям, возникающим между карбоксильной и аминогруппой. Водородные связи гораздо слабее пептидных.
Третичная
Обусловлена способностью полипептидной спирали закручиваться в клубок (глобулу ), благодаря дисульфидным связям. Поддержание третичной структуры обеспечивают дисульфидные связи, гидрофобные взаимодействия и ионные связи.
При этом белок скручивается так, что гидрофобные боковые цепи погружены вглубь молекулы и защищают ее от взаимодействия с водой, а снаружи расположены боковые гидрофилбные цепи.
Третичную структуру имеют большинство белков. Для каждого вида белка характерна своя форма клубка с изгибами и петлями.
4) Четвертичная
Образуется когда объединятся несколько глобул. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Например молекула гемоглобина состоит из четырех остатков молекул белка миоглобина.
Свойства белков
Свойства белков обусловлены их аминокислотным составом и пространственной структурой.
По способности растворяться в воде белки подразделяются на глобулярные (растворимые) и фибриллярные (нерастворимые).
Что происходит при варке яиц с белком?
Денатурация – это процесс нарушения природной структуры белка, который сопровождается разворачиванием белковой молекулы без нарушения первичной структуры.
Денатурацию могут вызвать нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание.
Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций.
Чаще всего денатурация необратима, но бывает иногда возможна ренатурация - процесс восстановления структуры белка после денатурации (в таком случае это была обратимая денатурация).
Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой .
Деструкция – необратимый процесс разрушения первичной структуры.
Функции белков
| Функция | Примеры и пояснения |
| Строительная | Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д. |
| Транспортная | Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно. |
| Регуляторная | Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов. |
| Защитная | В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов ) образуются особые белки - антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин , образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений. |
| Двигательная | Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных. |
| Сигнальная | В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков (рецепторы ), способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку. |
| Запасающая | В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином. |
| Энергетическая | При распаде 1г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов - воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы. |
| Каталитическая | Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками - ферментами , которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. |
| Функция антифриза | В плазме крови некоторых живых организмов содержатся белки которые предупреждают ее замерзание в условиях низких температур. |
| | | следующая лекция ==> | |
Многие из нас знают, что белки необходимы организму, так как в них содержатся аминокислоты. Но далеко не все понимают, что собой представляют эти элементы и почему их наличие в рационе так важно. Сегодня мы выясним, сколько аминокислот входит в как они классифицируются и какую функцию выполняют.
Что такое аминокислоты?
Итак, аминокислоты (аминокарбоновые к-ты) - это органические соединения, которые являются основным элементом, образующим структуру белка. Белки, в свою очередь, принимают участие во всех физиологических процессах человеческого организма. Они формируют кости, сухожилия, связки, внутренние органы, мышцы, ногти и волосы. Белки становятся частью организма в процессе синтеза аминокислот, пришедших с пищей. Следовательно, не белок является важным питательным веществом, а именно аминокислоты. И не все белки одинаково полезны, ведь у каждого из них свой уникальный состав этих самых кислот.
Довольно сложна, рассмотрим ее на базовом уровне. Мы знаем, что аминокарбоновые кислоты являются своеобразными строительными блоками в здании под названием белок и в мегаполисе под названием человек. Однако не во всех белках есть именно те элементы, которые нам нужны. Если взглянуть на белок под микроскопом, можно увидеть цепочку из аминокислот, которые соединяются пептидными связями. Грубо говоря, звенья этой цепочки служат в нашем организме ремонтным и строительным материалом.
Удивительно, но было время, когда ученые не знали о том, сколько различных аминокислот входит в состав белков. Большинство из них были открыты в 19, а остальные в 20-м веке. Ученым понадобилось 119 лет, чтобы окончательно ответить на вопрос: «Сколько аминокислот входит в состав белка?» Строение каждой из них изучалось еще дольше.
На сегодняшний день известно, что для нормальной жизнедеятельности человеческого организма необходимо 20 протеиногенных аминокарбоновых кислот. Эту двадцатку часто называют мажорными кислотами. С точки зрения химии, их классифицируют по множеству признаков. Но простым обывателям наиболее близка классификация по способности кислот синтезироваться в нашем организме. По этому признаку аминокислоты бывают заменимыми и незаменимыми.
В этой классификации есть некоторые недостатки. К примеру, аргинин в некоторых физиологических состояниях считается незаменимым, но он может синтезироваться организмом. А гистидин восполняется в столь малых количествах, что его все-таки необходимо принимать с пищей.
Теперь, когда мы знаем, сколько видов аминокислот входит в состав белков, рассмотрим подробнее оба вида.
Незаменимые (эссенциальные)
Как вы уже поняли, эти вещества не могут самостоятельно синтезироваться организмом, поэтому их необходимо употреблять с едой. Основное количество незаменимых органических кислот содержится в животных белках. Когда в организме недостает того или иного элемента, он начинает забирать его с мышечной ткани. Этот класс состоит из 8 кислот. Познакомимся с каждой из них.
Лейцин
Эта кислота отвечает за восстановление и защиту мышечных тканей, кожных покровов и костей. Именно благодаря лейцину выделяется гормон роста. Кроме того, эта органическая кислота регулирует уровень сахара в крови и способствует сжиганию жиров. Она содержится в мясе, орехах, бобовых, нешлифованном рисе и зернах пшеницы. Лецитин стимулирует а значит, способствует наращиванию мышечной массы.
Изолейцин
Эта кислота ускоряет выработку энергии, поэтому ее так любят спортсмены. После изнурительных занятий она помогает быстрому восстановлению мышечных волокон. Изолейцин снимает так называемую крепатуру, принимает участие в образовании гемоглобина и регулирует количество сахара. Больше всего изолейцина содержится в мясе, рыбе, яйцах, орехах, горохе и сое.
Лизин
Данная аминокислота играет важную роль в работе иммунной системы. Ее главная задача - синтез антител, которые защищают наш организм от воздействия вирусов и аллергенов. Кроме того, лизин регулирует процесс обновления костной ткани и коллагена, а также гормоны роста. Эту органическую кислоту можно найти в таких продуктах питания, как: яйца, картофель, красное мясо, рыба и кисломолочные продукты.
Фенилаланин
Эта альфа-аминокислота отвечает за нормальную работу центральной нервной системы. Ее недостаток в организме приводит к приступам депрессии и хроническим болезням. Фенилаланин помогает нам концентрироваться и запоминать нужную информацию. Входит в состав препаратов, используемых при лечении психических расстройств, в том числе болезни Паркинсона. Положительно сказывается на работе печени и поджелудочной железы. Аминокислота содержится в: орехах, грибах, курице, молочных продуктах, бананах, абрикосах и топинамбуре.
Метионин
Мало кто знает, сколько аминокислот входит в состав белка, зато многим известно, что метионин активно сжигает жировые ткани. Но это далеко не все полезные свойства данной кислоты. Она влияет на выносливость и работоспособность человека. Если ее в организме недостаточно, это сразу можно понять по коже и ногтям. Метионин встречается в таких продуктах питания, как: мясо, рыба, семена подсолнечника, бобовые, лук, чеснок и кисломолочные продукты.
Треонин
Стремясь узнать, сколько аминокислот входит в состав белка, ученные открыли такое вещество, как треонин, одним из последних. А ведь оно очень даже полезно для человека. Треонин отвечает за все важнейшие системы человеческого организма, а именно за нервную, иммунную и сердечно-сосудистую. Первый признак его недостатка - проблемы с зубами и костями. Больше всего треонина человек получает из молочных продуктов, мяса, грибов, овощей и злаков.
Триптофан
Еще одно важнейшее вещество. Оно отвечает за синтез серотонина, который часто называют гормоном хорошего настроения. Недостаток триптофана можно обнаружить по нарушениям сна, аппетита. Данная кислота также регулирует функцию дыхания и артериальное давление. Она содержится преимущественно в: морепродуктах, красном мясе, птице, кисломолочных продуктах и пшенице.
Валин
Выполняет функцию восстановления поврежденных волокон и следит за обменными процессами в мышцах. При сильных нагрузках может оказывать стимулирующее действие. Также играет роль в умственной деятельности человека. Помогает при лечении печени и головного мозга от негативных воздействий алкоголя и наркотиков. Человек может получить валин из: мяса, грибов, сои, молочных продуктов и арахиса.
Примечательно, что 70% всех органических кислот в нашем организме занимают всего три аминокислоты: лейцин, изолейцин и валин. Поэтому они считаются самыми важными в обеспечении нормальной жизнедеятельности организма. В спортивном питании даже выделили специальный комплекс ВСАА, которые содержит именно эти три кислоты.
Продолжаем отвечать на вопрос о том, сколько мажорных аминокислот входит в состав белка, и переходим к заменимым представителям класса.
Заменимые
Главное отличие этой группы состоит в том, что все ее представители могут образовываться в организме путем эндогенного синтеза. Слово «заменимые» вводит многих в заблуждение. Поэтому часто неосведомленные люди говорят, что эти аминокислоты необязательно употреблять с пищей. Конечно же, это не так! Заменимые кислоты, так же как и эссенциальные, обязательно должны быть в составе каждодневного рациона. Они действительно могут образовываться из других веществ. Но происходит это только в случае, когда рацион составлен неправильно. Тогда часть полезных веществ и эссенциальных кислот затрачивается на воссоздание заменимых кислот. Следовательно, это не совсем благоприятно для организма. Разберем незаменимые кислоты, входящие в «мажорную двадцатку».
Аланин
Способствует ускорению метаболизма углеводов и выведению из печени токсинов. Встречается в таких продуктах питания, как: мясо, птица, яйца, рыба и молочные продукты.
Аспарагиновая кислота
Считается универсальным топливом для нашего организма, так как значительно улучшает обмен веществ. Встречается в молоке, тростниковом сахаре, птице и говядине.
Аспарагин
Пытаясь ответить на вопрос: «Сколько аминокислот входит в состав белка?», ученые в первую очередь открыли именно аспарагин. Было это в далеком 1806 году. Данная кислота принимает участие в улучшении работы нервной системы. Она содержится во всех животных белках, а также орехах, картофеле и злаках.
Гистидин
Является важным строительным элементом всех внутренних органов. Играет едва ли не ключевую роль в образовании красных и белых кровяных телец. Положительно влияет на иммунную систему и половую функцию. Из-за широкого спектра применения, запасы гистидина в организме быстро истощаются. Поэтому важно принимать его с пищей. Содержится в мясных, молочных и злаковых продуктах.
Серин
Стимулирует работу головного мозга и центральной нервной системы. Встречается в таких продуктах, как: мясо, соя, злаки, арахис.
Цистеин
Эта аминокислота в организме отвечает за синтез кератина. Без нее не было бы здоровых ногтей, волос и кожи. Находится в таких продуктах, как: мясо, яйца, красный перец, чеснок, лук и брокколи.
Аргинин
Говоря о том, сколько протеиногенных аминокислот входит в состав белков и какие функции они выполняют, мы убедились в том, что каждая из них важна для организма. Однако есть кислоты, которые, по мнению экспертов, считаются наиболее значимыми. К таковым относится аргинин. Он отвечает за здоровую работу мышц, суставов, кожного покрова и печени, а также укрепляет иммунитет и сжигает жиры. Аргинин часто используют бодибилдеры и те, кто желает похудеть, в составе добавок. В природном виде он встречается в мясе, орехах, молоке, злаках и желатине.
Глютаминовая кислота
Является важным элементом для здоровой работы головного и спинного мозга. Часто продается в виде добавки «Глутамат натрия». Встречается в яйцах, мясе, молочных продуктах, рыбе, моркови, кукурузе, помидорах и шпинате.
Глутамин
Нужен в белках для роста и поддержки мышц. Также является «топливом» головного мозга. Кроме того, глутамин выводит из печени все то, что поступает туда с нездоровой пищей. При термической обработке кислота денатурирует, поэтому, чтобы ее восполнить, нужно употреблять петрушку и шпинат в сыром виде.
Глицин
Помогает крови сворачиваться, а глюкозе - перерабатываться в энергию. Встречается в мясе, рыбе, бобовых и молоке.
Пролин
Отвечает за синтез коллагена. При недостатке в организме пролина начинаются проблемы с суставами. Встречается в основном в животных белках, поэтому является едва ли не единственным веществом, с нехваткой которого сталкиваются люди, не употребляющие мясо.
Тирозин
Отвечает за регулировку артериального давления и аппетит. При недостатке этой кислоты человек страдает быстрой утомляемостью. Чтобы таких проблем не было, нужно есть бананы, семечки, орехи и авокадо.
Продукты, богатые аминокислотами
Теперь вы знаете, сколько аминокислот входит в состав белка. Функции и место нахождения каждой из них вам тоже известны. Отметим главные продукты, употребляя которые, можно не переживать о сбалансированности питания в плане аминокислот.
Яйца . Отлично усваиваются организмом, дают ему большое количество аминокислот и обеспечивают белковую подкормку.
Молочные продукты . Способны обеспечить человека множеством полезных веществ, спектр которых, кстати говоря, не ограничивается органическими кислотами.
Мясо . Пожалуй, первый источник белка и входящих в него веществ.
Рыба . Богата на белок и отлично усвояема организмом.
Многие абсолютно уверены, что без продуктов животного происхождения нельзя обеспечить организм должным количеством белка. Это совершенно неверно. И доказательством тому является огромное количество вегетарианцев с прекрасной физической формой. Среди растительных продуктов главными источниками аминокислот являются: бобовые, орехи, крупы, семена.
Заключение
Сегодня мы узнали, сколько аминокислот входит в состав белка. Группы веществ и подробное описание их представителей помогут вам сориентироваться в составлении рациона здорового питания.
